抗体结构域：轻链有VL和CL两个结构域；IgG、IgA和IgD的重链有VH、CH1、CH2和CH3四个结构域；IgM和IgE的重链有五个结构域，即多一个CH4结构域。每个结构域由约110个氨基酸组成，氨基酸序列具有相似性，其二级结构是由几条多肽链折叠形成的两个反向平行的β片层（anti-parallel β sheet）构成的，两个β片层中心的两个半胱氨酸残基由一个链内二硫键垂直连接，形成一个“β桶状（βbarrel）”或“β-三明治 （β sandwich）”结构，这种折式称为免疫球蛋白折叠（immunoglobulin folding）。许多膜型和分泌型的蛋白质分子也含有这类独特折叠的二级结构，因此，这类分子被统称为免疫球蛋白超家族（immunoglobulinsuperfamily，IgSF）。多克隆抗体的结合位点通常存在多种结合位点，可以有不同的结合特异性。广州IgA抗体研发团队

抗体（antibody）是指机体由于抗原的刺激而产生的具有保护作用的蛋白质。它（免疫球蛋白不只是抗体）是一种由浆细胞（效应B细胞）分泌，被免疫系统用来鉴别与中和外来物质如细菌、病毒等的大型Y形蛋白质，只被发现存在于脊椎动物的血液等体液中，及其B细胞的细胞膜表面。抗体能识别特定外来物的一个独特特征，该外来目标被称为抗原。抗体是一类能与抗原特异性结合的免疫球蛋白。抗体按其反应形式分为凝集素、沉降素、抗有害素、溶解素、调理素、中和抗体、补体结合抗体等。江苏IgD抗体单克隆抗体的制备方法包括杂交瘤技术和免疫原法。

抗体特性和功能：IgA分为两型：血清型为单体，主要存在于血清中，只占血清Ig总量的10%～15%；分泌型IgA（secretory IgA，SIgA）为二聚体，由J链连接，含内皮细胞合成的分泌片，经分泌性上皮细胞分泌至外分泌液中。SIgA合成和分泌的部位在肠道、呼吸道、乳腺、唾液腺和泪腺，因此主要存在于胃肠道和支气管分泌液、初乳、唾液和泪液。SIgA是外分泌液中主要的抗体类别，参与黏膜局部免疫，通过与相应病原微生物结合，阻止病原体黏附到细胞表面，在局部抗传染中发挥重要作用。SIgA在黏膜表面也有中和有害素的作用。新生儿易患呼吸道、胃肠道传染可能与IgA合成不足有关。婴儿可从母亲初乳中获得SIgA，这是一种重要的自然被动免疫过程；

抗体基本结构：经x线晶体衍射结构分析发现，Ig由四条多肽链组成，各肽链之间由数量不等的链间二硫键连接。Ig可形成“Y”字型结构，称为Ig单体，是构成抗体的基本单位。天然Ig分子含有四条异源性多肽链，其中，分子量较大的两条链称为重链（heavy chain，H），而分子量较小的两条链称为轻链（Light chain，L）。同一Ig分子中的两条H链和两条L链的氨基酸组成完全相同。重链分子量为50 000～75 000，由450～550个氨基酸残基组成。重链恒定区的氨基酸组成和排列顺序不同，其抗原性也不同。单克隆抗体在恶性症调理中具有潜在的应用价值。

19世纪后期，Von Behring及其同事Kitasato研究发现，用白喉或破伤风免疫动物后可产生具有中和有害素作用的物质，称之为antitoxin，随后引入“抗体”一词来泛指抗有害素类物质。抗体（antibody，Ab）是B细胞接受抗原刺激后增殖分化为浆细胞所产生的糖蛋白，主要存在于血清等体液中，是介导体液免疫的重要效应分子，能与相应抗原特异性结合，发挥免疫功能。1937年，Tiselius和Kabat用电泳方法将血清蛋白分为白蛋白、α1、α2、β及γ球蛋白等组分，并发现抗体主要存在于γ区，因此抗体又被称为γ球蛋白。多克隆抗体的希望主要集中于富集特定细胞亚群，开发更多临床应用。成都PRR11多克隆抗体试剂

多克隆抗体的制备过程相对复杂，需要较长时间和资源。广州IgA抗体研发团队

抗体主要功能：启动补体产生攻膜复合物使细胞溶解破坏。人IgG1～3和IgM与相应抗原结合后，可因构象改变而使其CH2和CH3结构域内的补体结合点暴露，从而通过经典途径启动补体系统，产生多种效应功能，其中IgM、IgG1和IgG3启动补体系统的能力较强，IgG2较弱。IgA、IgE和IgG4本身难以启动补体，但在形成聚合物后可通过旁路途径启动补体系统。通常情况下，lgD不能启动补体。调理吞噬和ADCC：IgG可通过其Fc段与表面具有相应受体的细胞结合，产生不同的生物学作用。广州IgA抗体研发团队

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