选择性培养的目的是筛选融合的杂交瘤细胞，一般采用HAT选择性培养基。在HAT培养基中，未融合的小鼠骨髓瘤细胞中DNA的从头合成途径会被阻止；未融合的骨髓瘤细胞又因缺乏次黄嘌呤-鸟嘌呤-磷酸核糖转移酶(HGPRT)，不能利用补救途径合成DNA；这样未融合小鼠骨髓瘤细胞的两个DNA合成途径都被阻止，骨髓瘤细胞DNA不能复制而死亡。 未融合的B淋巴细胞虽具有次黄嘌呤-鸟嘌呤-磷酸核糖转移酶，但其本身不能在体外长期存活也逐渐死亡。 只有融合的杂交瘤细胞由于从B淋巴细胞获得了次黄嘌呤-鸟嘌呤-磷酸核糖转移酶，可以通过补救途径合成DNA，并具有骨髓瘤细胞能无限增殖的特性，因此，杂交瘤细胞能在HAT培养基中存活和增殖。多克隆抗体可以用于检测特定蛋白质在不同组织和细胞中的表达情况。山东IgD抗体费用

抗体（antibody，Ab）：是由抗原进入机体刺激B细胞分化增殖为浆细胞而合成并分泌的一类能与相应抗原发生特异性结合并产生免疫效应的含有糖基的球蛋白。抗体分布于体液（血液、组织液及粘膜的外分泌液）中，主要存在于血清内。1964年世界卫生组织召开会议，将具有抗体活性及化学结构与抗体相似的球蛋白统称为免疫球蛋白（immunoglobulin，Ig）。免疫球蛋白除分布于体液中之外，还可存在于B细胞膜上。现代免疫学认为，抗体与免疫球蛋白是等同的概念；只是抗体侧重于其生物学活性的描述，而免疫球蛋白侧重强调其化学结构。深圳IgM抗体研发团队单克隆抗体的制备要求高精度的实验操作。

抗体的功能与其结构密切相关。同一抗体的V区和C区的氨基酸组成和顺序的不同，决定了其功能上的差异。不同抗体的V区和C区在结构变化上具有一定的规律，又使得其在功能上存在共性。V区和C区的组成和结构，决定了抗体的生物学功能。识别并特异性结合抗原是抗体的主要功能，执行该功能的结构是抗体的V区，其中CDR部位在识别和结合特异性抗原中起决定性作用。抗体有单体、二聚体和五聚体，因此结合抗原表位的数目也不相同。抗体结合抗原表位的个数称为抗原结合价。

抗体特性和功能：IgG于出生后3个月开始合成，3～5岁接近成人水平。IgG是血清和体液中含量很高的抗体，占血清总Ig的75%～80%。人lgG有4个亚类，根据其在血清中浓度的高低排序，分别为IgG1、IgG2、IgG3、IgG4。IgG的半衰期为20～23天，是再次免疫应答产生的主要抗体，其亲和力高，在体内分布普遍，具有重要的免疫效应，是机体抗传染的“主力军”。IgG1、IgG2和IgG3可以穿过胎盘屏障，在新生儿抗传染免疫中起重要作用。IgG1、lgG2和IgG3能通过经典途径活化补体，并可与巨噬细胞、NK细胞表面Fc受体结合，发挥调理作用、ADCC作用等；人IgGl、IgG2和IgG4可通过其Fc段与葡萄球菌蛋白A（SPA）结合，借此可纯化抗体，并用于免疫诊断。某些自身抗体如抗甲状腺球蛋白抗体、抗核抗体，以及引起Ⅱ、Ⅲ型超敏反应的抗体也属于IgG；单克隆抗体可以识别和分离特定的细胞类型。

抗体的多样性：每种基因片段是以多拷贝的形式存在，其中编码重链V区的VH、DH和JH的基因片段数分别为50、23和6个；编码K轻链V区的Vx和JK基因片段数分别为60和5个，编码入轻链V区的VX和J入基因片段数分别为30和7个。这些基因在胚系阶段以分隔的形式存在。在B细胞的分化发育过程中，这些基因片段发生重排和组合，从而产生数量巨大、能识别特异性抗原的BCR。每种具有特异性BCR的B细胞克隆可识别相应的抗原，产生一种特异性抗体。Ig基因重组是B细胞合成无数特异性抗体的主要原因。由于多克隆抗体来源于不同的细胞克隆，其亲和力和特异性可能会有所不同。北京IgD抗体

抗体在婴儿期主要来自于母体传递，随着年龄的增长，婴儿自身的抗体产生能力逐渐增强。山东IgD抗体费用

抗体可变区和恒定区：通过分析不同Ig重链和轻链的氨基酸序列发现，重链和轻链靠近N端的约110个氨基酸序列变化很大，其他部分氨基酸序列相对恒定。因此，将Ig轻链和重链中靠近N端氨基酸序列变化较大的区域称为可变区（variable region，V），分别占重链和轻链的1/4和1/2；将靠近C端的氨基酸序列相对稳定的区域，称为恒定区（constant region，C），分别占重链和轻链的3/4和1/2。恒定区 重链和轻链的C区分别称为CH和CL。不同型（κ或λ）Ig的CL长度基本一致，但是不同类Ig的CH长度不同，例如IgG、IgA和IgD包括CH1、CH2和CH3，而IgM和IgE则包括CH1、CH2、CH3和CH4；山东IgD抗体费用

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