抗体IgG可通过其Fc段与表面具有相应受体的细胞结合，产生不同的生物学作用。调理作用（opsonization）指IgG抗体（特别是IgG1和IgG3）的Fc段与中性粒细胞、巨噬细胞表面相应的Fc受体结合，从而增强吞噬细胞的吞噬作用。例如，细菌特异性的IgG抗体可通过其Fab段与相应的细菌抗原结合后，以其Fc段与巨噬细胞或中性粒细胞表面相应的Fc受体结合，通过IgG的Fab段和Fc段的“桥联”作用，促进吞噬细胞对细菌的吞噬。抗体依赖的细胞介导的细胞毒作用（antibody-dependent cell-mediated cytotoxicity，ADCC）指具E有杀伤活性的细胞（如NK细胞）通过其表面的Fc受体识别包被于靶细胞表面抗原（如病毒感染细胞或肿瘤细胞）上的抗体的Fc段，直接杀伤靶细胞。NK细胞是介导ADCC的主要细胞。抗体与靶细胞上的抗原结合是特异性的，而表达Fc受体细胞的杀伤作用是非特异性的 。单克隆抗体可以用于调理自身免疫性疾病。成都IgD抗体供应商

抗体重链和轻链：重链分子量为50 000～75 000，由450～550个氨基酸残基组成。重链恒定区的氨基酸组成和排列顺序不同，其抗原性也不同。据此，可将抗体分为5类（class），即IgM、IgD、IgG、IgA和IgE，其相应的重链分别为μ链、δ链、γ链、α链和ε链。不同类的Ig具有不同的特征，如链内和链间二硫键的数量和位置、结构域的数量及铰链区的长度等均不完全相同。即使是同一类的Ig，其铰链区氨基酸组成和重链二硫键的数量、位置也不同，据此又可将同类Ig分为不同的亚类（subclass）。例如，人IgG可分为四个亚类，包括IgG1、IgG2、IgG3和IgG4；人IgA可分为IgA1和IgA2两个亚类。上海Prestige Antibodies抗体试剂抗体通过结合病原体的特定部位来阻止其进一步传染人体细胞。

IgE抗体是人体内非常重要的一类免疫球蛋白，在正常情况下，其含量是所有免疫球蛋白中很低的一种。但在病理情况下，如过敏性疾病，或寄生虫传染时，IgE水平可明显升高。在过敏性疾病时，IgE可与致敏原结合，进而再与肥大细胞，或嗜碱性粒细胞表面相应的受体结合，即可引起上述细胞脱颗粒，释放白三烯和组胺类的物质，从而引起临床上过敏反应。在寄生虫传染时，IgE可与抗原结合，进而再与嗜酸性粒细胞表面相应的受体结合。嗜酸性粒细胞活化后，通过ADCC的作用，可对寄生虫进行吞噬。除外，还有病理情况，如浆细胞瘤，即血液科较常见的多发性骨髓瘤，可出现IgE水平的升高，这时应完善血尿、免疫固定电泳，判断患者是否存在单克隆增生的免疫球蛋白，除外患者是否有血液系统的疾病。

1937年，Tiselius和Kabat用电泳方法将血清蛋白分为白蛋白、α1、α2、β及γ球蛋白等组分，并发现抗体主要存在于γ区，因此抗体又被称为γ球蛋白。随后，经1968年和1972年的世界卫生组织和国际免疫学会联合会讨论决定，将具有抗体活性或化学结构与抗体相似的球蛋白统一命名为免疫球蛋白（immunoglobulin，Ig）。Ig可分为分泌型Ig（secreted Ig，SIg）和膜型Ig（membrane Ig，mIg）。SIg主要存在于血液和组织液中，行使抗体的各种功能；mIg主要构成B细胞膜表面的抗原受体。多克隆抗体可以用于检测未知的抗原，因为其能够识别多个不同的表位。

抗体的分类：1、免疫球蛋白可分为两种类型：（1）分泌性免疫球蛋白：存在于血清、体液以及分泌液中，具有抗体的各种功能。（2）膜型免疫球蛋白：位于B淋巴细胞的表面，即膜表面免疫球蛋白（mIg），是B淋巴细胞的抗原识别受体（BCR）。2、根据所对应的抗原分：3、根据有无抗原刺激分：4、根据与抗原反应的性质分：5、根据抗原性分：免疫球蛋白的理化性质；免疫球蛋白是多链糖蛋白，具有蛋白质的通性，对物理及化学因素敏感，不耐热，在60～70℃时即被破坏，能被多种蛋白水解酶裂解破坏，可在乙醇、三氯醋酸或中性盐类中沉淀。因此，通常用50%饱和硫酸铵或硫酸钠从免疫血清中提取抗体。多克隆抗体可以通过改变免疫原的免疫化策略来提高抗体的亲和力和特异性。上海Prestige Antibodies抗体试剂

抗体可以通过中和病原体、启动免疫细胞和调节免疫反应等方式发挥作用。成都IgD抗体供应商

抗体可变区：重链和轻链的V区分别称为VH和VL。VH和VL中各含有3个氨基酸组成和排列顺序高度可变的区域，称为高变区（hypervariable region，HVR）或互补决定区（complementarity determining region，CDR）， 包括HVR1（CDR1）、HVR2（CDR2）和HVR3（CDR3），其中，HVR3（CDR3）变化程度更高。VH的3个高变区分别位于29～31、49～58和95～102位氨基酸，而VL的3个高变区分别位于28～35、49～56和91～98位氨基酸。VH和VL的3个CDR共同组成Ig的抗原结合部位（antigen-binding site），决定抗体的特异性，是抗体识别及结合抗原的部位。在V区中，CDR之外区域的氨基酸组成和排列顺序相对保守，称为骨架区（framework region，FR）。VH或VL各有四个骨架区，分别用FR1、FR2、FR3和FR4表示。成都IgD抗体供应商

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