抗体（antibody，Ab）：是由抗原进入机体刺激B细胞分化增殖为浆细胞而合成并分泌的一类能与相应抗原发生特异性结合并产生免疫效应的含有糖基的球蛋白。抗体分布于体液（血液、组织液及粘膜的外分泌液）中，主要存在于血清内。1964年世界卫生组织召开会议，将具有抗体活性及化学结构与抗体相似的球蛋白统称为免疫球蛋白（immunoglobulin，Ig）。免疫球蛋白除分布于体液中之外，还可存在于B细胞膜上。现代免疫学认为，抗体与免疫球蛋白是等同的概念；只是抗体侧重于其生物学活性的描述，而免疫球蛋白侧重强调其化学结构。抗体也参与到反应中，在过敏性疾病中发挥重要作用。河南异嗜性抗体研发制造

抗体结构域：轻链有VL和CL两个结构域；IgG、IgA和IgD的重链有VH、CH1、CH2和CH3四个结构域；IgM和IgE的重链有五个结构域，即多一个CH4结构域。每个结构域由约110个氨基酸组成，氨基酸序列具有相似性，其二级结构是由几条多肽链折叠形成的两个反向平行的β片层（anti-parallel β sheet）构成的，两个β片层中心的两个半胱氨酸残基由一个链内二硫键垂直连接，形成一个“β桶状（βbarrel）”或“β-三明治 （β sandwich）”结构，这种折式称为免疫球蛋白折叠（immunoglobulin folding）。许多膜型和分泌型的蛋白质分子也含有这类独特折叠的二级结构，因此，这类分子被统称为免疫球蛋白超家族（immunoglobulinsuperfamily，IgSF）。河南异嗜性抗体研发制造单克隆抗体的研究有助于了解免疫系统的功能。

抗体（antibody）是指机体由于抗原的刺激而产生的具有保护作用的蛋白质。它（免疫球蛋白不只是抗体）是一种由浆细胞（效应B细胞）分泌，被免疫系统用来鉴别与中和外来物质如细菌、病毒等的大型Y形蛋白质，只被发现存在于脊椎动物的血液等体液中，及其B细胞的细胞膜表面。抗体能识别特定外来物的一个独特特征，该外来目标被称为抗原。抗体是一类能与抗原特异性结合的免疫球蛋白。抗体按其反应形式分为凝集素、沉降素、抗有害素、溶解素、调理素、中和抗体、补体结合抗体等。

抗体水解片段：在一定条件下，Ig分子肽链的某些部分易被蛋白酶水解为不同片段。木瓜蛋白酶（papain）和胃蛋白酶（pepsin）是很常用的两种Ig蛋白水解酶，并可籍此研究Ig的结构和功能，分离和纯化特定的12多肽片段。木瓜蛋白酶水解Ig的部位是在铰链区二硫键连接的两条重链的近N端，可将Ig裂解为两个完全相同的Fab段和一个Fc段。Fab段即抗原结合片段（fragment antigenbinding，Fab），由一条完整的轻链与重链的VH和CHl结构域组成。一个Fab片段为单价，可与抗原结合但不产生凝集反应或沉淀反应；Fc段即可结晶片段（fragment crystallizable，Fc），由Ig的CH2和CH3结构域组成。Fc段无抗原结合活性，是Ig与效应分子或细胞相互作用的部位。多克隆抗体的制备过程需要严格的动物伦理管理，确保动物的福利。

抗体铰链区：铰链区（hinge region）位于CH1与CH2之间，富含脯氨酸，易伸展弯曲，从而改变抗原结合部位之间的距离，有利于抗体结合位于不同位置的抗原表位。铰链区易被木瓜蛋白酶、胃蛋白酶等水解，产生不同的水解片段。不同类Ig的铰链区不尽相同，例如人IgGl、IgG2、IgG4和IgA的铰链区较短，IgG3和IgD的铰链区较长，而IgM和IgE无铰链区。结构域：Ig分子的两条重链和两条轻链都可折叠成数个球形结构域（domain），每个结构域行使其相应的功能。抗体也可以在科学研究和医学诊断中被用作重要的工具。河南异嗜性抗体研发制造

多克隆抗体可以提供更高的信号强度，因为多个细胞克隆同时产生抗体。河南异嗜性抗体研发制造

抗体的功能与其结构密切相关。同一抗体的V区和C区的氨基酸组成和顺序的不同，决定了其功能上的差异。不同抗体的V区和C区在结构变化上具有一定的规律，又使得其在功能上存在共性。V区和C区的组成和结构，决定了抗体的生物学功能。识别并特异性结合抗原是抗体的主要功能，执行该功能的结构是抗体的V区，其中CDR部位在识别和结合特异性抗原中起决定性作用。抗体有单体、二聚体和五聚体，因此结合抗原表位的数目也不相同。抗体结合抗原表位的个数称为抗原结合价。河南异嗜性抗体研发制造

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