抗体结构域:轻链有VL和CL两个结构域;IgG、IgA和IgD的重链有VH、CH1、CH2和CH3四个结构域;IgM和IgE的重链有五个结构域,即多一个CH4结构域。每个结构域由约110个氨基酸组成,氨基酸序列具有相似性,其二级结构是由几条多肽链折叠形成的两个反向平行的β片层(anti-parallel β sheet)构成的,两个β片层中心的两个半胱氨酸残基由一个链内二硫键垂直连接,形成一个“β桶状(βbarrel)”或“β-三明治 (β sandwich)”结构,这种折式称为免疫球蛋白折叠(immunoglobulin folding)。许多膜型和分泌型的蛋白质分子也含有这类独特折叠的二级结构,因此,这类分子被统称为免疫球蛋白超家族(immunoglobulinsuperfamily,IgSF)。抗体也可以通过与细胞表面的Fc受体结合,启动免疫细胞,如巨噬细胞和NK细胞,增强病原体的去除。合肥IgE抗体
1937年,Tiselius和Kabat用电泳方法将血清蛋白分为白蛋白、α1、α2、β及γ球蛋白等组分,并发现抗体主要存在于γ区,因此抗体又被称为γ球蛋白。随后,经1968年和1972年的世界卫生组织和国际免疫学会联合会讨论决定,将具有抗体活性或化学结构与抗体相似的球蛋白统一命名为免疫球蛋白(immunoglobulin,Ig)。Ig可分为分泌型Ig(secreted Ig,SIg)和膜型Ig(membrane Ig,mIg)。SIg主要存在于血液和组织液中,行使抗体的各种功能;mIg主要构成B细胞膜表面的抗原受体。成都专业抗体基因当人体受到传染时,抗体是免疫系统的重要组成部分,可以识别和中和入侵的病原体。
1975年分子生物学家G.J.F.克勒和C.米尔斯坦在自然杂交技术的基础上,创建了杂交瘤技术,他们把可在体外培养和大量增殖的小鼠骨髓瘤细胞与经抗原免疫后的纯系小鼠B细胞融合,成为杂交细胞系,既具有瘤细胞易于在体外无限增殖的特性,又具有抗体形成细胞的合成和分泌特异性抗体的特点。将这种杂交瘤作单个细胞培养,可形成单细胞系,即单克隆。利用培养或小鼠腹腔接种的方法,便能得到大量的、高浓度的、非常均一的抗体,其结构、氨基酸顺序、特异性等都是一致的,而且在培养过程中,只要没有变异,不同时间所分泌的抗体都能保持同样的结构与机能。这种单克隆抗体是用其他方法所不能得到的。
IgE是什么?与过敏有什么关系?IgE是如何参与过敏反应:IgE的尾巴则和效应细胞(肥大细胞、嗜碱性粒细胞)粘住。上述过程称为“致敏”。游离状态的IgE抗体半衰期是2-3天,如果长期不接触变应原,致敏状态可逐渐消失。但是,当此过敏原再次进入机体后,人体免疫系统就立即被认识它的IgE抓住,IgE的尾巴给肥大细胞报信,细胞释放组胺等炎性介质,使血管扩张,腺体分泌增加等,作用于组织部位,从而引发各种过敏症状。在各类过敏性疾病中,IgE与肥大细胞和嗜碱性粒细胞表面的特异性受体结合,导致细胞信号启动,因此在过敏体质或超敏患者中,血清中总IgE水平明显高于健康人群。单克隆抗体可以识别和分离特定的细胞类型。
人血清中的抗体多种多样,B淋巴细胞可产生的抗体种类在108以上,可与众多不同抗原发生特异性结合。抗体多样性的原因主要有两方面:1.外源性因素环境中抗原种类甚多,每种大分子抗原又有多种抗原表位,每种抗原表位均可选择启动体内一个B细胞克隆,产生一种特异性抗体。2.内源性因素抗体多样性的另一个原因是由基因的结构及功能特征所决定的。编码人Ig重链及κ、λ型轻链的基因分别位于第14、2、22号染色体上。其中编码Ig重链的基因包括编码可变区的V、D、J及编码恒定区的C基因;编码Ig轻链的基因包括编码可变区的V、J及编码恒定区的C基因。单克隆抗体在恶性症调理中具有潜在的应用价值。成都专业抗体基因
人体可以通过传染疾病或接种疫苗来产生特定的抗体。合肥IgE抗体
抗体主要功能:启动补体产生攻膜复合物使细胞溶解破坏。人IgG1~3和IgM与相应抗原结合后,可因构象改变而使其CH2和CH3结构域内的补体结合点暴露,从而通过经典途径启动补体系统,产生多种效应功能,其中IgM、IgG1和IgG3启动补体系统的能力较强,IgG2较弱。IgA、IgE和IgG4本身难以启动补体,但在形成聚合物后可通过旁路途径启动补体系统。通常情况下,lgD不能启动补体。调理吞噬和ADCC:IgG可通过其Fc段与表面具有相应受体的细胞结合,产生不同的生物学作用。合肥IgE抗体
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