抗体的多样性：每种基因片段是以多拷贝的形式存在，其中编码重链V区的VH、DH和JH的基因片段数分别为50、23和6个；编码K轻链V区的Vx和JK基因片段数分别为60和5个，编码入轻链V区的VX和J入基因片段数分别为30和7个。这些基因在胚系阶段以分隔的形式存在。在B细胞的分化发育过程中，这些基因片段发生重排和组合，从而产生数量巨大、能识别特异性抗原的BCR。每种具有特异性BCR的B细胞克隆可识别相应的抗原，产生一种特异性抗体。Ig基因重组是B细胞合成无数特异性抗体的主要原因。多克隆抗体的制备过程需要严格的动物伦理管理，确保动物的福利。河南IgA抗体试剂

抗体重链和轻链：轻链分子量约为25 000，由214个氨基酸残基构成。轻链可分为两种，分别为kappa（κ）链和lambda（λ）链。据此，可将Ig分为两型（type），即κ型和λ型。一个Ig分子上两条轻链的型别总是相同的。不同类Ig既存在κ型，也存在λ型。同一个体内可同时存在κ型和λ型的Ig分子，不同种属生物体内两型轻链的比例不同。正常人血清Ig的κ：λ约为2：1，而在小鼠则为20：1。Ig的κ与λ的比例异常可以反映免疫系统的异常。根据λ链恒定区个别氨基酸的差异，又可将λ链分为λ1、λ2、λ3和λ4四个亚型（subtype）。河南IgA抗体试剂抗体的中和作用是通过阻止病原体与宿主细胞结合而抑制传染的扩散。

抗体胃蛋白酶作用于铰链区二硫键所连接的两条重链的近c端，水解Ig后可获得一个F(ab’)2片段和一些小片段pFc’。F(ab’)2是由两个Fab段及铰链区组成，由于Ig分子的两个臂仍由二硫键连接，因此F(ab’)2片段为双价，可同时结合两个抗原表位，与抗原结合可发生凝集反应和沉淀反应。由于F(ab’)2片段既保留了结合相应抗原的生物学活性，又避免了Fc段免疫原性可能引起的副作用，因而被普遍用于制备生物制品，如白喉抗有害素、破伤风抗有害素均是经胃蛋白酶消化后精制提纯的生物制品。胃蛋白酶水解Ig后所产生的pFc 7然后被降解，无生物学作用 。

抗体水解片段：在一定条件下，Ig分子肽链的某些部分易被蛋白酶水解为不同片段。木瓜蛋白酶（papain）和胃蛋白酶（pepsin）是很常用的两种Ig蛋白水解酶，并可籍此研究Ig的结构和功能，分离和纯化特定的12多肽片段。木瓜蛋白酶水解Ig的部位是在铰链区二硫键连接的两条重链的近N端，可将Ig裂解为两个完全相同的Fab段和一个Fc段。Fab段即抗原结合片段（fragment antigenbinding，Fab），由一条完整的轻链与重链的VH和CHl结构域组成。一个Fab片段为单价，可与抗原结合但不产生凝集反应或沉淀反应；Fc段即可结晶片段（fragment crystallizable，Fc），由Ig的CH2和CH3结构域组成。Fc段无抗原结合活性，是Ig与效应分子或细胞相互作用的部位。单克隆抗体可以用于检测和监测特定细胞的增殖。

抗体独特的生物学活性使其在疾病的诊断、免疫防治及基础研究中发挥作重要作用。早在19世纪后期，人们就开始使用特异性抗原免疫动物制备相应的抗血清。1975年，Kohler和Milstein建立了单克隆抗体（monoclonai antibody，mAb）技术，使规模化制备高特异性、均质性抗体成为可能。然而，鼠源性mAb在人体反复免疫后出现的人抗鼠抗体（human anti-mouseantibody，HAMA）很大程度上限制了mAb的临床应用。近年来，随着分子生物学的发展，人们已经可以通过抗体工程技术制备人一鼠嵌合抗体、人源化抗体或人源抗体。单克隆抗体是通过基因工程技术制备的，具有高度特异性和稳定性，被普遍应用于调理和诊断领域。河南IgA抗体试剂

抗体通过与细菌或病毒表面的抗原结合来阻止它们进一步侵袭机体。河南IgA抗体试剂

抗体特性和功能：正常人血清lgD浓度很低，仪占血清Ig总量的0.2%。IgD可在个体发育的任何时间产生。5类lg中，IgD的铰链区很长，易被蛋白酶水解，故其半衰期很短（只3天）。lgD分为两型：血清型IgD的生物学功能尚不清楚；膜结合型IgD（mlgD）构成BCR，是B细胞分化发育成熟的标志，未成熟B细胞只表达mlgM，成熟B细胞可同时表达mlgM和mIgD，称为初始B细胞（naive B cell）。活化的B细胞或记忆性B细胞表面的mlgD会逐渐消失。IgE是正常人血清中含量很少的Ig，血清浓度极低，约为5×10-5mg/ml。IgE主要由黏膜下淋巴组织中的浆细胞分泌。其重要特征为糖含量较高。IgE为亲细胞抗体，其CH2和CH3结构域可与肥大细胞和嗜碱性粒细胞上的IgE高亲和力Fc受体结合，引起I型超敏反应。此外，IgE与机体的抗寄生虫免疫相关。河南IgA抗体试剂

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