抗体可变区和恒定区：通过分析不同Ig重链和轻链的氨基酸序列发现，北京正常抗体，重链和轻链靠近N端的约110个氨基酸序列变化很大，其他部分氨基酸序列相对恒定。因此，将Ig轻链和重链中靠近N端氨基酸序列变化较大的区域称为可变区（variable region，V），分别占重链和轻链的1/4和1/2；将靠近C端的氨基酸序列相对稳定的区域，称为恒定区（constant region，C），北京正常抗体，北京正常抗体，分别占重链和轻链的3/4和1/2。恒定区 重链和轻链的C区分别称为CH和CL。不同型（κ或λ）Ig的CL长度基本一致，但是不同类Ig的CH长度不同，例如IgG、IgA和IgD包括CH1、CH2和CH3，而IgM和IgE则包括CH1、CH2、CH3和CH4；抗体疗法是一种利用人工合成的抗体来调理疾病的新兴疗法。北京正常抗体

单克隆抗体（monoclonal antibody，Mab）技术是20世纪免疫学技术的一项里程碑式突破。该技术将免疫小鼠的B淋巴细胞与小鼠骨髓瘤细胞融合生成杂交瘤细胞，这种杂交瘤细胞核内含有双亲细胞的染色体，继承了亲代细胞的特征。它既具有瘤细胞在体外培养中迅速增殖的能力，又具备免疫脾细胞合成和分泌特异性抗体的特性。随后用适当方法把杂交瘤细胞分离出来，进行单个细胞培养，使之大量繁殖，在培养液中形成单个杂交瘤细胞的克隆（也称细胞系）。由于每个B淋巴细胞只有合成一种抗体的遗传基因，所以单个杂交腐细胞的克隆也只能产生一种专一性抗体，即单克隆抗体。这种制备产生单克隆抗体的技术被称为单克隆抗体技术；成都IgG抗体供应商多克隆抗体的制备过程可以在实验室中完成，并且通常具有较高成功率。

抗体独特的生物学活性使其在疾病的诊断、免疫防治及基础研究中发挥作重要作用。早在19世纪后期，人们就开始使用特异性抗原免疫动物制备相应的抗血清。1975年，Kohler和Milstein建立了单克隆抗体（monoclonai antibody，mAb）技术，使规模化制备高特异性、均质性抗体成为可能。然而，鼠源性mAb在人体反复免疫后出现的人抗鼠抗体（human anti-mouseantibody，HAMA）很大程度上限制了mAb的临床应用。近年来，随着分子生物学的发展，人们已经可以通过抗体工程技术制备人一鼠嵌合抗体、人源化抗体或人源抗体。

抗体的结构：Porter等对血清IgG抗体的研究证明：Ig分子的基本结构是由四肽链组成的。即：由二条相同的分子量较小的肽链(轻链)和二条相同的分子量较大的肽链(重链)组成。轻链与重链是由二硫键连接形成一个四肽链分子称为Ig分子的单体；单体是构成所有免疫球蛋白分子的基本结构；所有抗体的单体都是四条肽链的对称结构，即：两条糖基化重链(H)和两条非糖基化轻链(L)；每条重链和轻链分为氨基端(N端)和羧基端(C端)。轻链和重链1、轻链（light chain，L链）由214个氨基酸残基组成，通常不含碳水化合物，分子量为24kD，有两个由链内二硫键组成的环肽，L链可分为：Kappa（κ）与 lambda（λ）2个亚型。2、重链（heavy chain，H链）由450-550个氨基酸残基组成，分子量55-75kD，含糖数量不同，4-5个链内二硫键，可分为5类，μ、γ、α、δ、ε链，不同的H链与L链（κ或λ）组成完整的Ig分子。分别称为：IgM，IgG，IgA，IgD和IgE。单克隆抗体可以用于调理自身免疫性疾病。

抗体的分类：1、免疫球蛋白可分为两种类型：（1）分泌性免疫球蛋白：存在于血清、体液以及分泌液中，具有抗体的各种功能。（2）膜型免疫球蛋白：位于B淋巴细胞的表面，即膜表面免疫球蛋白（mIg），是B淋巴细胞的抗原识别受体（BCR）。2、根据所对应的抗原分：3、根据有无抗原刺激分：4、根据与抗原反应的性质分：5、根据抗原性分：免疫球蛋白的理化性质；免疫球蛋白是多链糖蛋白，具有蛋白质的通性，对物理及化学因素敏感，不耐热，在60～70℃时即被破坏，能被多种蛋白水解酶裂解破坏，可在乙醇、三氯醋酸或中性盐类中沉淀。因此，通常用50%饱和硫酸铵或硫酸钠从免疫血清中提取抗体。单克隆抗体可以用于研究疾病的发病机制。北京正常抗体

多克隆抗体的结合位点通常存在多种结合位点，可以有不同的结合特异性。北京正常抗体

IgE是什么？与过敏有什么关系？IgE是如何参与过敏反应：IgE我们可以把它看做免疫系统的“守门员”。过敏体质的人在初次接触外界环境中的某过敏原时，免疫系统会“误判”把这种过敏物质当做外来“入侵者”，身体就产生能够识别此过敏原的IgE抗体（特异性IgE），就像给过敏原打上了“坏蛋”标签，使它们下次可以识别到该过敏原。IgE的尾巴则和效应细胞（肥大细胞、嗜碱性粒细胞）粘住。上述过程称为“致敏”。游离状态的IgE抗体半衰期是2-3天，如果长期不接触变应原，致敏状态可逐渐消失。北京正常抗体

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